Sự biến tính protein

Cấu (cấu trúc) của chuỗi peptide được ra lệnh và là duy nhất cho mỗi protein. Trong điều kiện đặc biệt có một số khoảng cách lớn trái phiếu mà ổn định cấu trúc không gian của phân tử hợp chất. Kết quả là, khoảng cách hoàn toàn toàn bộ phân tử (hoặc một phần đáng kể của chúng) có dạng cuộn ngẫu nhiên. Quá trình này được gọi là "biến tính". Sự thay đổi này có thể gây ra nhiệt 60-80 độ. Như vậy, mỗi phân tử, sự chênh lệch kết quả có thể khác nhau về cấu tạo từ khác.

Sự biến tính của protein diễn ra dưới ảnh hưởng của bất kỳ đại lý có khả năng phá hủy trái phiếu không cộng hóa trị. Quá trình này có thể xảy ra trong điều kiện kiềm hoặc axit, trên bề mặt của bộ phận giai đoạn, dưới tác động của một số hợp chất hữu cơ (phenol, rượu và những người khác). protein biến tính có thể xảy ra dưới ảnh hưởng của guanidinium clorua hoặc urê. đại lý cho biết hình thành liên kết yếu (kỵ nước, ion, hydro) với cacbonyl hoặc amin nhóm xương sống peptide với một số nhóm amino acid, thay thế sẵn protein riêng của họ liên kết hydro trong phân tử. Kết quả là, một sự thay đổi xảy ra trong cấu trúc học và đại học.

Đề kháng với các tác nhân biến tính phụ thuộc chủ yếu vào sự hiện diện trong phân tử của các hợp chất protein của trái phiếu disulfua. chất ức chế trypsin có ba trái phiếu S - S. Theo điều kiện của việc thu hồi sự biến tính protein xảy ra mà không ảnh hưởng khác. Nếu sau đó đặt kết nối trong điều kiện nơi quá trình oxy hóa được thực hiện SH-nhóm cysteine và sự hình thành của trái phiếu disulfua, cấu tạo ban đầu được phục hồi. Sự hiện diện của ngay cả một cầu nối disulfide đơn làm tăng đáng kể sự ổn định của cấu trúc không gian.

sự biến tính protein, thường kèm theo giảm độ hòa tan. Cùng với điều này kết tủa thường hình thức. Nó xảy ra theo hình thức "protein curdled." Ở nồng độ cao của các hợp chất trong dung dịch, "đông" trải qua toàn bộ giải pháp, như, ví dụ, điều này sẽ xảy ra khi đun sôi trứng. Khi sự biến tính của protein mất hoạt tính sinh học của nó. Nguyên tắc này được dựa việc sử dụng axit carbolic (phenol dung dịch nước) như là một chất khử trùng.

Sự bất ổn của cấu trúc không gian, xác suất cao của thất bại dưới ảnh hưởng của các tác nhân khác nhau là khó khăn đáng kể để cô lập và nghiên cứu protein. Cũng tạo ra một số vấn đề khi sử dụng các hợp chất trong y học và công nghiệp.

Nếu sự biến tính protein được thực hiện bởi việc tiếp xúc với nhiệt độ cao, làm mát chậm diễn ra trong điều kiện nhất định quá trình renativatsii - phục hồi của mẹ đẻ (bản gốc) cấu tạo. Thực tế này chứng minh rằng việc đặt các chuỗi peptide là phù hợp với cấu trúc chính.

Sự hình thành của các cấu tạo tự nhiên (vị trí nguồn) là một quá trình tự phát. Nói cách khác, sự sắp xếp này tương ứng với số tiền tối thiểu của năng lượng tự do chứa trong một phân tử. Người ta có thể kết quả là được kết luận rằng cấu trúc không gian của hợp chất được mã hóa trong chuỗi axit amin trong chuỗi peptide. Điều này có nghĩa rằng tất cả các polypeptide liên quan bằng cách luân phiên của các axit amin (ví dụ, chuỗi mioglobinovye peptide), sẽ có một cấu tạo giống hệt nhau.

Protein có thể có sự khác biệt đáng kể trong cơ cấu chính, ngay cả khi ít hoặc hoàn toàn giống hệt nhau trong cấu tạo.